Der Blick schweift auf Augenhöhe über die geschwungene Außenmembran eines Influenza-Virions, und überall erheben sich dicht gedrängte Hämagglutinin-Trimere wie elfenbeinfarbene Säulen aus einer schimmernden Lipiddoppelschicht aus warmem Bernstein und Gold – rund dreizehn Nanometer hoch, ihre leicht verbreiterten Kronen von feinen helikalen Strukturen durchzogen, die Zwischenräume so eng, dass nur schmale Korridore aus dämmrigem Schatten verbleiben. Dazwischen stehen, in unregelmäßigen Abständen, die gedrungeneren Neuraminidase-Tetramere wie blaugrüne Pilze, ihre kastenförmigen Köpfe auf schlanken Stielen ruhend, auffällig in Farbe und Geometrie inmitten des Säulenwaldes. Das umgebende Medium ist kein leerer Raum, sondern eine leuchtende Suspension aus treibenden Serumalbuminkugeln, die wie bernsteinfarbene Laternen vorbeischweben, und langen, schlingernden Glykoprotein- und Muzinketten, deren Zuckerseitenketten prismatische Reflexe von hellem Flieder und Eisblau werfen. Die Hämagglutinin-Oberflächen vermitteln virale Bindungskompetenz: Ihre Rezeptorbindungsdomänen erkennen sialinsäurehaltige Glykoproteine auf Wirtszellen und lösen nach Bindung eine Konformationsänderung aus, die zur Membranfusion führt, während die Neuraminidase Sialinsäuren enzymatisch abspaltet und so die Freisetzung neuer Virionen ermöglicht. In dieser dicht bevölkerten molekularen Welt gibt es keinen Horizont, der Klarheit verheißt – nur dieser intime Wald aus Proteinsäulen, der sich in leuchtendem biologischem Nebel auflöst.
