Bernsteinfarbener Hydrophober Proteinkern

Im dichtesten Inneren eines gefalteten Proteins bewegt man sich durch ein lückenloses Mosaik aus Leucin-, Isoleucin- und Valin-Seitenketten, deren verzweigte Kohlenwasserstoffgerüste in warmem Bernstein- und Elfenbeinton leuchten und sich in C–C-Kontakten von 3,5 bis 4,0 Å berühren – eine Packungsdichte, die jener von geschliffenem Edelstein nahekommt und durch van-der-Waals-Wechselwirkungen zusammengehalten wird. Flache Phenylalanin-Ringe ordnen sich in versetzten Stapeln an, ihre delokalisierten π-Elektronen erzeugen ein kaltes, phosphoreszierendes Leuchten, während ein tiefes Blaugrün das bicyclische Indolringsystem eines Tryptophans markiert, dessen π-Elektronenwolke eine türkisfarbene Aura auf die benachbarten Ketten wirft. Ein vergrabener Methionin-Schwefel fängt das spärliche Licht und gibt es als scharfes Goldgelb zurück, ein metallischer Akzent inmitten der organischen Texturen. Am äußersten Rand der Wahrnehmung, kaum fünfzehn bis zwanzig Ångström entfernt, löst sich die enge Packung unmerklich auf: Durch die sich weitenden Zwischenräume dringt ein diffuser kühler Blaugrauschimmer herein – die hydrophile Proteinoberfläche und das wasserstoffbrückenvernetzte Bulk-Wasser jenseits der Proteinhülle, eine andere Welt, durch die hydrophobe Kernregion so vollständig versiegelt wie ein Fossil im Bernstein.