Geflochtenes Kollagen Dreifachhelix

Der Blick führt direkt in die Achse einer Kollagen-Tripelhelix – drei ineinandergewundene Polypeptidketten in Bernstein, Tiefblau und Jadegrün schrauben sich in einem rechtsgängigen Supercoil in die Tiefe, während jede einzelne Kette für sich als linksgängige Polyprolin-II-Helix aufgebaut ist. Im Zentrum dieser molekularen Kathedrale berühren sich die Glycinreste der drei Stränge beinahe – mit einem Cα–Cα-Abstand von nur 3,9 Ångström trennt sie kaum mehr als ein einzelnes Wasserstoffatom. Nach außen ragen die pyrrolidinförmigen Ringe von Prolin und Hydroxyprolin in rhythmischer Abfolge hervor und verleihen der Oberfläche eine tiefe, rindenartige Textur, die an nanometerkleine Baumrinde erinnert. Zwischen den Strängen weben goldene Interchain-Wasserstoffbrücken und aquamarinfarbene Hydroxyprolin-Wasserbrücken ein sekundäres Netzwerk aus Licht und Bindungsenergie – ein in sich leuchtendes Geflecht, das die drei Helices in präziser geometrischer Registrierung hält. Die 8,7-Ångström-Helixwiederholung lässt in regelmäßigen Abständen eine vollkommene dreizählige Rotationssymmetrie aufblitzen, bevor die Struktur in warmem, molekularem Dunst in der Tiefe des Tunnels verblasst.