Abisso Fibrillare Amiloide

Guardando lungo l'asse del fibrillo amiloide, ci si trova sospesi all'imbocco di un abisso di precisione assoluta: strati di foglietti β si succedono in profondità a intervalli di 4,7 Å, separati da una cadenza così regolare da sembrare incisa da una macchina piuttosto che cresciuta per autoassemblaggio spontaneo. I ponti idrogeno che collegano lateralmente i filamenti adiacenti irradiano una luminescenza ambrata, scalini di una scala che non termina mai, la loro geometria perpendicolare alla direzione di recessione imposta dalla struttura cross-β caratteristica delle fibre amiloidi patologiche come quelle associate alla malattia di Alzheimer. Al centro del corridoio, tra i due foglietti contrapposti, il nucleo steric-zipper appare come una striscia di ossidiana matta: catene laterali apolari — leucine, isoleucine, valina — si interdigitano con complementarità molecolare così perfetta da escludere ogni molecola d'acqua, tenute insieme unicamente da forze di van der Waals e dal collasso idrofobico. Ai bordi del fibrillo, per contro, una corona di acqua di solvatazione orientata dai gruppi polari del backbone crea un guscio semicristallino bluastro che scintilla in equilibrio termico picosecondo tra fase liquida e ordinata. Ciò che opprime è la ripetizione: ogni strato è la copia esatta del precedente, un'architettura auto-templante che si propaga all'indietro e in avanti nel tempo con fedeltà geometrica implacabile, indifferente alla distinzione tra materia viva e cristallo.