Steppa del foglio beta antiparallelo

Sospesi a pochi centimetri dalla superficie, si estende davanti a voi una pianura corrugata di proporzioni immense: il foglio beta antiparallelo di una proteina, reso visibile con un'intimità atomica che trasforma ogni cresta in un nastro color pergamena ambrata, denso della solidità probabilistica dei legami covalenti. Le creste alternano direzione con una periodicità ipnotica di circa un nanometro, e da ogni sommità sporgono ossigeni carbonilici rosso ciliegia come granati incastonati in osso antico, mentre punte ammidiche bianche e leggermente luminose tappezzano i fondi delle valli. Ponti di idrogeno cianici cuciono lateralmente i filamenti adiacenti a soli 2,9 ångström di distanza, filamenti spettrali di probabilità elettrostatica che formano una maglia molecolare collettivamente resistente come un'armatura, tessuta non da mani umane ma dalla pressione termodinamica di un ambiente acquoso. All'orizzonte lontano, dove l'architettura ordinata cessa, le corrugazioni si dissolvono in un groviglio caotico di anelli connettori rossi e arancioni — regioni di turn disordinate, congelate a metà fluttuazione come il margine di una scogliera che si sgretola — oltre le quali l'ambiente acquoso si addensa in una foschia blu-grigia iridescente, come se il confine tra proteina e solvente respirasse. L'intera pianura potrebbe essere inghiottita da un singolo globulo rosso.