Ribosomaler Peptidaustrittstunnel

Der Blick reicht in einen Tunnel, dessen Wände sich wie das Innere einer lebenden Kathedrale um den Betrachter schließen – gerippte Spiralsäulen aus ribosomaler RNA wölben sich in Schichten aus dunklem Kobaltblau und tiefem Blaugrün, ihre Phosphat-Zucker-Rückgrate in enge Längsrillen gepresst, und die Geometrie des Raumes verengt sich voraus zu einer Engstelle von kaum zehn Ångström Durchmesser, einem molekularen Nadelöhr, durch das kein Atom ohne weiteres passt. In rhythmischen Abständen setzen Magnesiumionen grelle gelbweiße Lichtpunkte gegen die dunkle Phosphatmatrix, denn jedes zweifach positiv geladene Ion neutralisiert die elektrostatische Abstoßung benachbarter RNA-Stränge und macht den Tunnel überhaupt erst stabil genug, um ein naszierendes Polypeptid zu führen. Durch die Mitte dieses Kanals windet sich die frisch synthetisierte Peptidkette in warmem Bernsteinlicht, Aminosäure um Aminosäure aus dem peptidyltransferalen Zentrum darüber entlassen, stellenweise bereits zu ersten α-helicalen Windungen geordnet, deren Wasserstoffbrücken als hauchfeine Leuchtfäden aufblitzen. Am Rand des Tunnels versetzen tealfarbene Schimmer – flüchtige Signale der GTP-Hydrolyse – die molekulare Stille in Intervallen von Femtosekunden, und das gesamte Bild ist nicht von außen beleuchtet, sondern glüht von innen, gespeist allein durch die chemische Energie und das thermische Rauschen, das jeden Ångström dieses Raums durchdringt.