Tiefen des Peptidtunnels

Der Blick fällt in einen Kathedralenkorridor aus ockerbrauner und bronzefarbener Ribonukleinsäure-Architektur, dessen Wände aus ineinandergreifenden rRNA-Helices bestehen, deren Zucker-Phosphat-Rückgrate wie poliertes Horn unter dem blau-weißen Leuchten des Peptidyltransferase-Zentrums schimmern, das zehn Nanometer entfernt wie ein katalytischer Herd glüht. Die Tunnelwände sind nicht glatt, sondern tief gerillt — aufeinanderfolgende Nukleotid-Basen-Stapelplattformen ragen wie überlappende Schieferfelsen ins Innere und fangen das katalytische Licht auf, das sie in tiefe Bernstein- und Safranschattenpools bricht, während die Einschnürung auf kaum 1,5 Nanometer verengt, so dass die Van-der-Waals-Oberflächen der gegenüberliegenden rRNA-Pfeiler sich in einem blassvioletten Kontaktschimmer beinahe berühren. Die naszierende Polypeptidkette — in leuchtendem Lindgrün und warmem Bernstein entlang jeder Peptidbindung gerendert — windet sich sanft auf den Betrachter zu, ihre Seitenketten streifen die Tunnelwände mit flüchtiger van-der-Waals-Intimität, während thermische Bewegung sie immer wieder ablöst, und ihre Oberfläche besitzt eine weiche, fast wachsartige Transluzenz, deren Elektronendichtewolke die Grenze zwischen Kette und Lösungsmittel zu einem ausgehandelten Gradienten verwischt. Die gesamte Atmosphäre ist eine von immenser produktiver Bewegung durchpulster Enge, in der thermisches Rauschen, elektrostatische Ladungslandschaften und hydrophobe Oberflächen in einem sich selbst erhaltenden Murmeln zusammenwirken — ein lebendiger, elektrostatisch aufgeladener Durchgang, in dem die ersten Momente der Existenz eines neuen Proteins in warmem Bernsteinlicht und katalytischem Blaufeuer vollzogen werden.