Amyloidfibril Kernquerschnitt

Du schwebst im absoluten Zentrum eines Amyloidfibrils und blickst direkt in seine Längsachse — vier Protofila­ment-Flügel öffnen sich um dich wie die Gewölbejoche einer gotischen Kathedrale, jeder Flügel aus gestapelten Beta-Strängen aufgebaut, die in einem Abstand von exakt 4,7 Ångström übereinander liegen und diese Regelmäßigkeit wie den Grundrhythmus eines kristallinen Orgelpfeifensatzes spürbar machen. Der innerste Kern zwischen den vier Petalen leuchtet bernsteinfarben-warm: Hier greifen interdigitierte Seitenketten im sogenannten Steric-Zipper so lückenlos ineinander, dass kein Wassermolekül eindringt — eine trockene, gefroren wirkende Molekülnaht, in der van-der-Waals-Kontakte die Stabilisierungsenergie liefern, die diesen Fibrillen ihre pathologische Unlöslichkeit verleiht. An der Außenseite wechselt der Charakter abrupt: Glutamatreste leuchten tief karmesinrot, Lysinreste strahlen kobaltblau auf, beide weit in das umgebende Lösungsmittel hinausragend und von einer schimmernden Hydrathülle umgeben, die die elektrostatisch aufgeladene Oberfläche von der vollkommen stillen, wasserfreien Innenzone scheidet. Was hier als monumentale Architektur erscheint, sind missgefaltete Proteine — einstige lösliche Moleküle, die durch kollektiven Kollaps in eine Struktur von erschreckender kristalliner Permanenz gesperrt wurden, die sich längs der Fibrillenachse über Hunderte von Nanometern erstreckt, ein geologisch anmutender Maßstab für Objekte von wenigen Nanometern Durchmesser.