Alpha-Helix Spiraal Tunnel Interieur

De kijker bevindt zich op de centrale as van een eiwitstructuur die zich als een reusachtige spiraalvormige tunnel om hem heen ontvouwt — een α-helix die door kwantummechanische krachten en peptidebindingen in zijn karakteristieke rechtsdraaiende conformatie wordt gehouden, met precies 3,6 aminozuurresiduen per winding en een steigerbreedte van slechts 5,4 ångström. Diepkarmozijnrode carbonylzuurstofatomen puilen als gepolijste granaatkorrels naar buiten uit de ruggengraatspiraal, terwijl magentatinte waterstofbruggen met een lengte van 2,06 Å elke vierde rest verbinden en daarmee de helix zijn opmerkelijke thermodynamische stabiliteit verlenen — de elektrostatische energie in deze bruggen is geen metafoor maar een meetbare kracht die proteïnen hun driedimensionale functie geeft. Leucine- en isoleucine-zijketens steken als geel-groene kristallijne doorns radiaal naar buiten, hun alifatische koolstofketens afstotend ten opzichte van het waterige oplosmiddel door hydrofobe wisselwerkingen, terwijl blauw-wit elektronendichtheidslicht langs elke covalente binding pulseert en de wigvormige groeven tussen de zijketens verzonken liggen in een diepe indigo-schaduw. Wat de kijker ervaart is geen artistieke verbeelding maar de werkelijkheid van moleculaire architectuur zoals röntgenkristallografie en NMR-spectroscopie die atoom voor atoom hebben blootgelegd — een omgeving waar thermische trillingen elk atoom voortdurend laten oscilleren met amplitudes vergelijkbaar met de bindingslengtes zelf, en waar zwaartekracht volstrekt irrelevant is ten opzichte van de Van der Waals-krachten die dit levende bouwwerk bijeenhouden.