Le regard se perd dans toutes les directions à travers une jungle ambrée et suffocante de chaînes protéiques désordonnées, leurs brins de deux à trois nanomètres d'épaisseur tissant un réseau si dense que l'espace libre n'existe qu'en éclairs fugaces — de petites clairières de cinq à quinze nanomètres qui s'ouvrent et se referment avant même d'être traversées. Ces domaines de faible complexité séquencielle, dépourvus de structure fixe, maintiennent la cohésion du condensat non par des liaisons covalentes permanentes mais par une multitude de contacts transitoires : là où un résidu tyrosine presse son cycle aromatique contre le groupement guanidinium d'une arginine voisine, une étincelle ambrée plus vive s'allume une fraction de nanoseconde puis s'éteint, la thermodynamique collective de milliers de tels événements simultanés stabilisant l'ensemble comme une foule maintient sa forme sans que personne ne reste immobile. Les brins d'ARN traversent ce réseau comme des câbles à fibre optique d'un bleu-blanc froid, leur diamètre de 1,5 nanomètre et la périodicité de 0,34 nanomètre entre chaque paire de bases les rendant immédiatement distincts de la matière protéique environnante, leurs reflets teal colorant brièvement les parois ambrées les plus proches. Des molécules d'ATP dérivent sans trajectoire apparente à travers les pores du maillage, portées par l'agitation thermique d'un milieu aqueux qui n'est ni eau libre ni gel solide mais quelque chose d'intermédiaire — une phase condensée née spontanément de la séparation de phases, ce mécanisme par lequel certaines protéines et ARN s'enrichissent mutuellement dans un compartiment sans membrane pour concentrer la machinerie moléculaire là où elle est nécessaire.
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