Mikrotubuli Frachtspur

Du stehst auf einer gewaltigen, facettierten Kuppel aus Proteinen – dem Kapsid eines Adenovirus – dessen ikosaedrische Oberfläche sich wie eine uralte Festung unter dir erstreckt, jede Kapsomere ein gerundeter Buckel aus blassem Elfenbein und kaltem Platin, die Schattentäler zwischen den Untereinheiten nur wenige Nanometer tief. Unmittelbar darunter verlaufen zwei parallel leuchtende Schienen des Mikrotubulus-Tracks in Silbergrün, ihre Oberflächen in die feinen Korrugationen der Protofilament-Rücken aufgelöst – jeder Rücken ein 4 nm hoher Tubulin-Saum, das gesamte Zylinderpaar phosphoreszierend wie ein unterirdischer Fluss, der kaltes Meereslicht auf den Bauch des Kapsids wirft. Flankierend greifen Dynein-Motorkomplexe in asymmetrischen Kraftposen in die Schienen – krabbenartige Gebilde aus Stielen, Ringen und gespreizten Fortsätzen in tiefem Eisengrau und oxidiertem Kupfer, ihre Cargodomänen über fein amber leuchtende Linkerproteine fest in das Kapsid verankert, das Ganze ein eingefrorenes Tableau molekularer Schwerstarbeit. Die umgebende Zytoplasma ist ein beinahe erdrückendes Dickicht: bronzefarbene Ribosomen drängen sich in Polysomen zusammen wie Felsbrocken in einem Flussbett, arterienrote Aktinfilamente verweben sich in chaotischen Spiralen dazwischen, und weit voraus wölbt sich die Kernhülle wie ein planetarer Horizont, ihre Kernporenkomplexe als blasse Goldringe kaum zu erkennen, von innen mit einem kaum wahrnehmbaren Violett durchleuchtet.