Zink-Koordinationshöhle im Enzym

Der Blick fällt in das Innere einer Höhle aus lebendiger Chemie: Im Zentrum thront das Zinkkation als dichtkompakte, stahlblaue Sphäre, deren Oberfläche von einer blassen Elektronendichte-Korona umhüllt wird, als hätte das Metall ein eigenes, kaltes Leuchten verinnerlicht. Drei Histidin-Stickstoffatome verankern sich in trigonaler Anordnung am Zink – dunkelindigo gefärbt, verbunden durch halbtransparente, blasszyane Brücken kondensierter Elektronendichte, die wie die Strebebögen einer Kathedrale wirken und jedem Winkel eine geometrische Zwangsläufigkeit verleihen; unterhalb vollendet ein Hydroxid-Sauerstoff in tiefem Karmesinrot die tetraedrische Koordinationssphäre, seine einsamen Elektronenpaare als zwei aureolenartige Glühschleier erkennbar. Die Wände des Proteins steigen ringsum auf wie der Innenraum eines Meeresgrotto: dichte, anthrazitgraue Kohlenstoffketten wölben sich über den Betrachter und verschmelzen zu einer unregelmäßigen Decke eng gepackter Materie, durchsetzt von glutroten Sauerstoffatomen und kobaltblauen Stickstoffknoten, die an den Ketten sitzen wie Ornamente in Stein gemeißelt. Am Eingang der Tasche hängt ein CO₂-Molekül im Schwellenlicht chemischer Selbstemission – seine beiden Sauerstoffatome glühen symmetrisch zu beiden Seiten eines etwas dunkleren Kohlenstoffs, die Doppelbindungsbrücken sichtbar dicker und leuchtintensiver als einfache Bindungen, das ganze Molekül ein geometrisch makelloses Versprechen, das den Katalysezyklus der Carboanhydrase gleich vollenden wird.